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Die zum Ritter geschlagene Chemikerin

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Als Carol Robinson 16 Jahre alt war, kehrte sie der Schule den Rücken. Dass die Britin einmal eine der erfolgreichsten Chemikerinnen ihres Landes werden, ja, einen Orden der Queen erhalten würde, das hätte damals niemand gedacht. Am allerwenigsten sie selbst.

«Mein Vater dachte sich, wenn ich anständig tippen kann, ist das schon eine gute Ausbildung», sagt Robinson. Während sie sich an ihre Anfänge erinnert, trinkt sie Tee, hier, in einem Büro auf dem Campus Irchel der Universität Zürich, wo sie am nächsten Tag einen Vortrag halten wird und wo wir sie treffen. Längst ist Dame Carol – der Titel «Dame» muss vor ihrem Vornamen stehen, so will es die Etikette der britischen Krone – eine anerkannte Pionierin in der Massenspektrometrie. Das ist eine Analysetechnik, mit der sich die Masse eines Moleküls sowie seiner Bausteine bestimmen lässt. Lange Zeit wurde die Methode ausschliesslich benutzt, um die Bestandteile eines Gemischs aufzuschlüsseln oder zu ermitteln, ob eine Substanz Verunreinigungen aufweist. Doch dank Robinson ist die Massenspektrometrie heute viel mehr: Die Chemieprofessorin war eine der Ersten, die damit grössere Biomoleküle wie Proteine analysierten. Damit machte sie die Methode fit für die Verwendung in der Medikamentenentwicklung – etwas, das viele ihrer Kollegen ­zuvor für unmöglich gehalten hatten.

Karriere mit Hindernissen

All das wäre nicht geschehen, wenn die junge Robinson nach ihrem Schulabgang nicht zufällig bei der Pharmafirma Pfizer gelandet wäre, und zwar als Labortechnikerin. Sie wurde ans Massenspektrometer gesetzt – und fand so ihre Berufung. Mehrere Jahre lang vermass sie kleine chemische Moleküle. Doch das reichte ihr nicht: Bald beschloss sie, berufsbegleitend ein Chemiestudium zu absolvieren. Danach ging sie für die Doktorarbeit an die Universität Cambridge. In der Rekordzeit von zwei Jahren hatte sie ihren Doktor.

Ausserhalb des Systems

Danach tat Carol Robinson etwas, das eine normale Forscherkarriere für immer beendet hätte: Sie machte acht Jahre Pause, um ihre drei Kinder grosszuziehen. «Unmöglich, von da zurückzukommen, würden alle sagen», kommentiert sie. Dennoch ergatterte sie danach eine Position an der Universität Oxford, wo sie vor allem Proben für andere Wissenschaftler messen sollte. Wegen ihrer Faszination für die Massenspektroskopie handelte sie aber einen freien Forschungstag pro Woche für sich aus. Dieser eine Wochentag sollte genügen, um ihr Forschungsfeld umzukrempeln.

Während ihrer Abwesenheit waren zwei neue Methoden entwickelt worden, Moleküle ins Massenspektrometer zu bringen. Damit war es erstmals möglich, auch grössere Biomoleküle wie Proteine zu analysieren.

Nun kann man mit Proteinen in einem Massenspektrometer dasselbe machen wie mit kleinen Molekülen, nämlich kontrollieren, ob man wirklich das gewollte Protein in den Händen hält und wie sauber es ist. Oder man kann kreativ werden wie Robinson. Sie fing an, die Faltung von Proteinen im Massenspektrometer zu untersuchen. Proteine falten sich bei ihrer Herstellung in den Zellen in eine dreidimensionale Struktur, die essenziell für ihre Funktion ist: Dank ihr docken sie gezielt an Moleküle an, bringen Reaktionspartner zusammen oder aktivieren und deaktivieren Substanzen. Wie das genau passiert und was diesen Faltungsprozess beeinflusst, gehörte damals zu den grossen offenen Fragen in der Biochemie.

Gegen die Zweifler

Robinson überlegte sich also eine Methode, wie sie die Faltung im Massenspektrometer untersuchen konnte – und schaffte es schliesslich, sichtbar zu machen, ob ein Protein gefaltet, teilweise gefaltet oder ungeordnet war. Wichtiger aber: Mit ihren Freitagsversuchen zeigte die Forscherin zum ersten Mal überhaupt, dass man im Massenspektrometer funktionsfähige Proteine untersuchen konnte – obschon sie als Gas vorliegen.

Robinsons Resultate erstaunten ihr Forschungsumfeld und brachten ihr viel Aufmerksamkeit ein – aber auch Widerstand. Viele ihrer Kollegen konnten damals kaum glauben, dass Proteine auch in der Gasphase ihre funktionale Struktur behalten können. «Bekannte Massenspektrometrie-Spezialisten fanden die Idee, so grosse Proteinkomplexe in die Gasphase zu bringen, komplett verrückt», erinnert sich Robinson. «Das war hart», sagt sie noch heute, fast 30 Jahre später. Sie giesst sich eine weitere Tasse Tee ein und lehnt sich im Stuhl zurück, schüttelt leicht den Kopf. «Ich hatte manchmal das Gefühl, dass man mir nie glauben würde.»

Dennoch hat sich Robinson nicht unterkriegen lassen. Dabei ist sie leise geblieben und zurückhaltend. Wirklich selbstsicher wirkt die Professorin nicht, aber sie muss es sein. Sonst hätte sie längst aufgegeben. Durch ihre Experimente wusste sie, dass sie im Recht war – dass die Methode mit Proteinen funktionierte und dass sie darauf aufbauen konnte.

Also forschte sie weiter. Mit immer neuen spektakulären wissenschaftlichen Erfolgen brachte Robinson die Zweifler langsam zum Verstummen.

Mittlerweile ist die Massenspektrometrie dank Carol Robinsons Beharrlichkeit und Mut zu einer Methode geworden, die in der Medikamentenentwicklung einen festen Platz hat. Und Robinson ist zum Olymp der Wissenschaft aufgestiegen: Sie war die erste Frau, die eine Chemieprofessur an der Universität Oxford und später auch an der Universität Cambridge innehatte. Weder ihr ungewöhnlicher Bildungsweg noch ihre Mutterschaftspause noch ihre Kritiker konnten ihrer Leidenschaft für gute Arbeit etwas anhaben.

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